生物同手性是地球生命的基本特征之一。生物大分子的同手性对其正常生物学功能至关重要，例如组成蛋白质分子的氨基酸为左旋氨基酸（L-型）。然而，在前生源条件下，生物大分子如何实现同手性仍是未解之谜。探索生物同手性起源有助于揭示生命起源的奥秘，为理解生命的化学本质提供重要理论基础，具有重大的科学意义。
3月12日，赵玉芬院士、高祥教授团队在生物同手性起源研究方面取得重要进展，相关成果以“Homochiral ligations of amino acids by N-phosphorylation in water”为题，在线发表于Cell Reports Physical Science杂志。
该研究发现，N-磷酰化修饰可以活化水相中外消旋氨基酸，形成同手性的镜像二肽分子。研究人员以N-磷酰化氨基酸为化学模型，利用酸碱条件的变换实现了外消旋氨基酸的同手性连接成肽，非对映异构体过量（de）高达97.5%。同时，N-磷酰化氨基酸还可作为磷酰基供体，通过分子间磷酰基迁移活化其他氨基酸，从而形成结构更加多样的同手性肽库，且磷酰基迁移过程可显著提升同手性选择性。
在无水条件下，证实了五配位磷中间体在N-磷酰化氨基酸同手性连接反应中的关键作用，为同手性识别的机制提供了直接证据。该研究揭示了N-磷酰化修饰在生物同手性起源中可能发挥的关键作用，为理解早期地球生命起源与演化过程中生物分子的同手性起源提供了重要线索。
药学院高祥教授和化学化工学院赵玉芬院士为本文共同通讯作者，厦门大学化学化工学院与药学院联合培养博士生张于锰为第一作者。该研究得到国家自然科学基金（92256203, 22274136, 42388101）、国家重点研发计划项目（2020YFA0608300）、中国科学院空间利用技术与工程中心（No. YYWT-0901-EXP-16）、宁波市顶尖人才项目（215-432094250）、福建省自然科学基金（2023J01037）及翔安创新实验室（2023XAKJ0101004）等项目的经费支持。
论文链接: https://www.cell.com/cell-reports-physical-science/fulltext/S2666-3864(25)00094-3
